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Etude QM/MM de la protéine fluorescente asFP595

M. Boggio-Pasqua ; collaboration : G. Groenhof (Max-Planck Institute, Göttingen), M. A. Robb (Imperial College London)

Les protéines qui peuvent être réversiblement converties entre un état fluorescent et un état non-fluorescent, ont un potentiel énorme dans des domaines divers tels que le stockage de l’information, le marquage de protéine in vivo, etc… Néanmoins, l’exploitation d’un tel potentiel nécessite une compréhension du mécanisme de conversion moléculaire entre les deux états de fluorescence.
Lors de ces dernières années, la protéine fluorescente verte (GFP) et son chromophore ont attiré beaucoup d’attention d’un point de vue photochimique. Des travaux expérimentaux et théoriques ont été conduits afin d’éclaircir le mécanisme complexe de photophysique et de photochimie de ce chromophore dans l’environnement de la protéine ainsi qu’en solution. Plus récemment, une nouvelle protéine apparentée à GFP a été découverte. Cette protéine, appelée asFP595 (de l’anémone Anemonia sulcata), peut être réversiblement convertie photochimiquement entre un état non-fluorescent et un état fluorescent, via une isomérisation trans-cis (voir figure ci-dessous). Elle est donc une candidate très prometteuse comme marqueur dans les cellules vivantes.

Nous avons entrepris l’étude du mécanisme photochimique de cette protéine en utilisant les méthodes QM/MM. Pour cela, nous utilisons le programme Gromacs pour le traitement de la partie mécanique moléculaire et de la dynamique, et le programme Gaussian pour le traitement quantique. Une étude préliminaire utilisant la théorie de la fonctionnelle de la densité dépendante du temps (TD-DFT) nous a permis d’identifier l’état de protonation le plus probable de la protéine, et les simulations de la dynamique QM/MM sur l’état excité π-π* ont permis de comprendre le mécanisme de l’isomérisation trans-cis responsable du changement de comportement de fluorescence. Notamment, nous avons montré comment l’état de protonation du chromophore dans le site actif de la protéine permettait de contrôler l’accès aux différents chemins de désactivation de l’état électronique excité.

Photo-isomérisation dans la protéine asFP595.
Photo-isomérisation dans la protéine asFP595.